Ποσοτική ανάλυση της επίδρασης των HSP90 και μπρασσινοστεροειδών στην ανάπτυξη του Arabidopsis Thaliana

Abstract

Οι μοριακοί συνοδοί αποτελούν βασικά στοιχεία συμβολής στην κυτταρική ομοιόσταση και βρίσκονται σε προκαρυωτικά κύτταρα, στο κυτταρόπλασμα και τα οργανίδια ευκαρυωτικών κυττάρων. Παράλληλα, οι μοριακοί συνοδοί βρίσκονται σε αφθονία στα κύτταρα, είναι πολυπληθέστεροι στους ευκαρυώτες και παρουσιάζουν υψηλό βαθμό ομολογίας. Μέσα στα ευκαρυωτικά κύτταρα, διακρίνονται μοριακοί συνοδοί που είτε υποβοηθούν άλλες πρωτεΐνες για να τη σωστή αναδίπλωσή τους και τη διατήρηση της σωστής λειτουργίας τους είτε ενεργοποιούνται σε συνθήκες βιοτικών ή/και αβιοτικών καταπονήσεων. Η οικογένεια θερμοεπαγόμενων πρωτεϊνών HEAT SHOCK PROTEINS 90 (HSP90) υπάρχει στα κύτταρα ακόμα και όταν δεν υπάρχουν καταπονήσεις και διαδραματίζει σημαντικό ρόλο στην μορφογένεση, στην ανάπτυξη και την ορθή διαμόρφωση των κυττάρων όταν επικρατούν αντίξοες συνθήκες στον οργανισμό. Το μπρασσινολίδιο BL αποτελεί το βιο-ενεργό μέλος της οικογένειας των φυτικών μπρασσινοστεροειδών ορμονών (BR). Τα μπρασσινοστεροειδή εμπλέκονται σε διάφορες αναπτυξιακές διαδικασίες, όπως η κυτταρική επιμήκυνση και διαίρεση. Πρόσφατα πειραματικά δεδομένα έδειξαν ότι υπάρχει φυσική αλληλεπίδραση μεταξύ της BIN2 πρωτεΐνης, μιας κινάσης που ρυθμίζει αρνητικά το μονοπάτι μεταγωγής σήματος των μπρασσινοστεροειδών και των HSP90. Στην παρούσα μελέτη εξετάστηκε η επίδραση του μπρασσινολιδίου και του θερμικού στρες στην ανάπτυξη του μεγέθους του υποκοτυλίου του φυτού Arabidopsis thaliana στο σκοτάδι σε φυτά αγρίου τύπου και σε μεταλλάγματα hsp90.

The molecular chaperones are major contributors to cellular cell homology and they are found in prokaryotic cells, in the cytoplasm and organoids of eukaryotic ones. At the same time, molecular chaperones are abundant in cells, are more populous in eukaryotes and have a high degree of homology. Within eukaryotic cells, the molecular chaperones are distinguished into those that either assist other proteins to properly fold and maintain their proper function either are activated under conditions of biotic and / or abiotic stress. The family of HEAT SHOCK PROTEIN 90 (HSP90) is essential because it is present in the cells even when they are not stressed and plays a role in the morphogenesis, the growth and the proper conformation of cells when unfavorable conditions take place. Brassinolide (BL) is the bioactive member of the family of the plant hormones, brassinosteroids (BR). These types of steroids show structural similarities to animal and insect steroid hormones and are involved in numerous developmental processes such as cellular elongation and division. Recent experimental data have shown that there is a physical interaction between BIN2 protein and HSP90, implicating the later in the BR signal transduction pathway. The present study has evaluated the effect of brassinolide and temperature on the size of the Arabidopsis thaliana hypocotyl in the dark in wild type and in hsp90 mutants.