Ιστοειδικός ρόλος της πρωτεΐνης HSP90 στο σηματοδοτικό μονοπάτι των μπρασσινοστεροειδών σε συνθήκες θερμικής καταπόνησης

Abstract

Η πρωτεΐνη HSP90 είναι ένας υψηλά συντηρημένος μοριακός συνοδός που είναι απαραίτητος για την επιβίωση των ευκαρυωτικών και προκαρυωτικών οργανισμών σε φυσιολογικές συνθήκες καθώς και σε συνθήκες καταπόνησης. Στα φυτά, η HSP90 εμπλέκεται άμεσα και έμμεσα σε ένα μεγάλο εύρος βιολογικών διαδικασιών, όπως είναι η φυτική ανάπτυξη καθώς και η ανάπτυξη σε συνθήκες βιοτικής και αβιοτικής καταπόνησης. Επιπλέον έχει σημαντικό ρόλο στο σηματοδοτικό μονοπάτι των φυτικών ορμονών, στην ρύθμιση του κιρκαδικού ρολογιού, στην σωστή αναδίπλωση των πρωτεϊνών και στην αποικοδόμηση της σε περίπτωση λάθος διαμόρφωσης. Τα μπρασσινοστεροειδή (BRs) είναι μια ομάδα φυτικών στεροειδών ορμονών που έχουν σημαντικό ρόλο στην ανάπτυξη των φυτών. Χαρακτηρίζονται από ένα εύρος λειτουργιών στους φυτικούς οργανισμούς, όπως είναι η ρύθμιση της φωτομορφογένεσης, της αναπαραγωγής καθώς και της κυτταρικής επιμήκυνσης και διαίρεσης. Επίσης έχουν σημαντικό ρόλο στην αντίδραση των φυτών της βιοτικές και αβιοτικές καταπονήσεις. Οι πιο σημαντικές πρωτεΐνες του σηματοδοτικού μονοπατιού των μπρασσινοστεροειδών είναι οι υποδοχείς BRI1 και BAK1 καθώς και η πρωτεΐνη BIN2 που αποτελεί αναστολέα του μονοπατιού. Σημαντικές πρωτεΐνες για της λειτουργίες που απορρέουν από την ενεργοποίηση του μονοπατιού είναι οι μεταγραφικοί παράγοντες BES1 και BZR1. Η πρωτεΐνη HSP90 σχετίζεται με την ρύθμιση του σηματοδοτικού μονοπατιού των μπρασινοστεροειδών, μέσω της αλληλεπίδρασης της με των κύριων πρωτεϊνών του. Σκοπός της παρούσας μεταπτυχιακής μελέτης είναι η διερεύνηση του ιστοειδικού ρόλου της πρωτεΐνης HSP90 στο εν λόγω σηματοδοτικό μονοπάτι, σε συνθήκες θερμικής καταπόνησης και αποσιώπησης της πρωτεΐνης σε φυτά που αναπτύχθηκαν στο σκοτάδι. Η μελέτη επικεντρώθηκε στις πρωτεΐνες BRI1, BAK1 και BIN2 όπου παρατηρήθηκαν τα επίπεδα και η τοποθέτηση τους σε διαφορετικούς ιστούς του φυτού. Επιπλέον παρατηρήθηκαν τα επίπεδα και η τοποθέτηση της πρωτεΐνης HSP90.1 σε συνθήκες θερμικής καταπόνησης. Χάρις τα παραπάνω αποτελέσματα έγινε σαφής ο ιστοειδικός ρόλος της HSP90 στην ρύθμιση του σηματοδοτικού μονοπατιού των μπρασσινοστεροειδών.

The protein HSP90 is an evolutionary conserved molecular chaperone, which is essential for the survival of procaryotic and eucaryotic organisms under both normal and stress conditions. In plants, HSP90 is involved, both directly and indirectly in a wide range of biological processes, such as plant development, as well as development under biotic and abiotic stresses. Moreover, this protein has a significant role in the signaling pathways of plant hormones, the regulation of the circadian clock, the assisting of protein folding and the degradation of misfolded proteins Brassinosteroids (BRs) are a group of plant steroid hormones, that have a significant role in plant development. In plants, they have numerous functions, such as the regulation of photomorphogenesis, reproduction as well as cellular elongation and division. They also have a significant role in plant’s response to biotic and abiotic stress. The most important proteins of the brassinosteroid signaling pathway are the receptors BRI1 and BAK1 as well as the protein ΒΙΝ2, which is the main suppressor of the signaling pathway. Some other proteins, which are essential for the functionalities of the activated signaling pathway are the transcription factors BES1 and BZR1. The protein HSP90 has been associated with the brassinosteroid signaling pathway, via the interactions with its main components. The aim of this study, is the investigation of the role of the protein HSP90, in a tissue specific manner, in the brassinosteroid signaling pathway, under heat stress and HSP90 depletion, in etiolated seedlings. The study focused in the observation of the cellular location and protein levels of the proteins BRI1, BAK1 and BIN2, in different plant tissues. With a similar manner we observed the protein levels and cellular location of the protein HSP90.1 in heat stress conditions. From these results, we acquired a better understanding of the tissue specific role of the protein HSP90 in the regulation of the brassinosteroid signaling pathway.